米氏方程（Michaelis-Menten equation）表示一個酶促反應(yīng)的起始速度（v）與底物濃度（S）關(guān)系的速度方程，v＝VmaxS/（Km+S）。酶促反應(yīng)動力學(xué)簡稱酶動力學(xué)，主要研究酶促反應(yīng)的速度以及其它因素，例如抑制劑等對反應(yīng)速度的影響。在酶促反應(yīng)中，在低濃度底物情況下，反應(yīng)相對于底物是一級反應(yīng)（first order reaction）；而當(dāng)?shù)孜餄舛忍幱谥虚g范圍時，反應(yīng)（相對于底物）是混合級反應(yīng)（mixed order reaction）。當(dāng)?shù)孜餄舛仍黾訒r，反應(yīng)由一級反應(yīng)向零級反應(yīng)（zero order reaction）過渡。米氏方程

v=Vmax×[S]/（Km+[S])，這個方程稱為Michaelis-Menten方程，是在假定存在一個穩(wěn)態(tài)反應(yīng)條件下推導(dǎo)出來的，其中?Km 值稱為米氏常數(shù)，Vmax是酶被底物飽和時的反應(yīng)速度，[S]為底物濃度。由此可見Km值的物理意義為反應(yīng)速度（v）達(dá)到1/2Vmax時的底物濃度（即Km=[S]），單位一般為mol/L，只由酶的性質(zhì)決定，而與酶的濃度無關(guān)。可用Km的值鑒別不同的酶。當(dāng)?shù)孜餄舛确浅４髸r，反應(yīng)速度接近于一個恒定值。在曲線的這個區(qū)域，酶幾乎被底物飽和，反應(yīng)相對于底物S是個零級反應(yīng)。就是說再增加底物對反應(yīng)速度沒有什么影響。反應(yīng)速度逐漸趨近的恒定值稱為最大反應(yīng)速度Vmax。對于給定酶量的Vmax可以定義為處于飽和底物濃度的起始反應(yīng)速度n。對于反應(yīng)曲線的這個假一級反應(yīng)區(qū)的速度方程可寫成一種等價形式：

n（飽和時）=Vmax=k[E][S]0=k[E]total=k cat[ES]

速度常數(shù)k等于催化常數(shù)k cat，k cat是ES轉(zhuǎn)化為游離的E和產(chǎn)物的速度常數(shù)。飽和時，所有的E都是以ES存在。方程（3.2）中還有另一個簡單的關(guān)系式：Vmax=k cat [E]total。從中得出：k cat=Vmax / [E]total。k cat的單位是s－1。催化常數(shù)可以衡量一個酶促反應(yīng)的快慢。

米氏常數(shù)Km是酶促反應(yīng)速度n為最大酶促反應(yīng)速度值一半時的底物濃度。這可通過用[S]取代米氏方程中的Km證明，通過計算可得n=Vmax /2。